Екструзия на храната

Ефект на екструзия върху хранителната стойност на храната

Набор от аминокиселини се използват за синтезиране на изключително сложните химически молекули, а именно протеини. От 22 -те аминокиселини, които съставляват основните компоненти на протеините, изолевцин, левцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, се считат за основни аминокиселини. Количеството, усвояемостта и достъпността на основните аминокиселини влияят на хранителната плътност на протеина. Най -добрият показател за качеството на протеини се счита за усвояемост. Изграждането на протеина е по-висока в неекстрираните материали, отколкото при екструдирани материали поради денатурация на протеини и инактивиране на анти-хранителни фактори, които пречат на храносмилането. Екструзия (скорост на винта 300 об\/мин, скорост на подаване 27 kg\/hr, размер на матрицата 5\/32 инча, температура на изхода 93-97 градуса по Целзий) води до пълна загуба на активността на инхибитора на трипсин при екструдирани смеси от счупен ориз и пшеничен триц с съдържание на трици до 20%. Установено е обаче, че нагряването на цели погълнати семена на 100 градуса по Целзий в продължение на 5 минути елиминира напълно лектиновата активност, както в случая с бъбречните зърна. Показано е, че лектиновата активност на боб брашно е значително намалена или елиминирана чрез екструзия.

Доказано е, че екструзията е много ефективна за намаляване или елиминиране на лектиновата активност в соевите брашна. Изследователите установяват, че соевите протеини проявяват молекулярна агрегация и химическо кръстосано поведение както при ниски и високи нива на влага по време на екструзия.
Резултатите показват, че хидрофобните взаимодействия, водородните връзки, дисулфидните връзки и техните взаимодействия заедно поддържат структурата на протеиновите екструдати, независимо от тяхната позиция в съдържанието на екструдера и влагата, и че нековалентните връзки също допринасят повече от ковалентните връзки по време на обработката, което води до тази промяна. Инхибирането на антитрипсиновата активност в екструдираните закуски подобрява ензимната хидролиза на протеините по време на нагряване на екструзия. Пепсин има по -висок афинитет към протеините от трипсина, като допълнително подкрепя възможността за неговия антитрипсинов ефект.
Подобряването на хидролизата на пепсин може да се дължи на денатурация на протеини по време на екструдиране, което ги прави по -податливи на активност на пепсин. Това предполага, че екструзията значително подобрява хранителната стойност на протеините.